Большой энциклопедический словарь:
ЛИЗОЦИМ — фермент класса гидролаз, разрушающий оболочки бактериальных клеток. В организме человека и животных создает антибактериальный барьер в местах контакта с внешней средой (глаза, носоглотка и др.).
Биологический энциклопедический словарь:
Мурамидаза, фермент класса гидролаз; катализирует гидролиз (b-1,4-гликозидных связей между остатками аминосахаров N-ацетилглюкозамина и N-ацетилмурамовой к-ты в полисахаридных цепях муреинов (гетерополисахаридов стенок бактериальных клеток), что ведёт к разрушению оболочки бактериальной клетки. Обнаружен у фагов, бактерий, растений, животных (в слюне, слезах, на слизистой оболочке носа и т. д.). В больших кол-вах содержится в белке куриного яйца. В организме Л. выполняет функцию неспецифич. антибактериального барьера. Наиб, изучен Л. яичного белка, состоящий из одной полипептидной цепи (129 аминокислот) с мол. м. ок. 14 000. Л.— первый фермент, для к-рого методом рентгеноструктурного анализа установлена третичная структура и выявлена связь между пространств, строением фермента и механизмом его действия. Препарат Л. применяют в медицине.
Большая советская энциклопедия:
Лизоцим
(от греч. lsis — растворение, распад и zme — закваска)
мурамидаза, фермент класса гидролаз (См. Гидролазы); разрушает стенку бактериальной клетки, в результате чего происходит её растворение (Лизис). В организме играет роль неспецифического антибактериального барьера, особенно в местах контакта с внешней средой (слёзы, слюна, слизистая оболочка носа). Л. открыт в 1922 А. Флемингом в слизи из полости носа и затем обнаружен во многих тканях и жидкостях человеческого организма (хрящи, селезёнка, лейкоциты, слёзы), в растениях (капуста, репа, редька, хрен), в некоторых бактериях и фагах и, в наибольшем количестве, в яичном белке. Л. из разных источников различаются по строению, но близки по действию. Л. яичного белка — первый фермент, для которого методом рентгеноструктурного анализа установлена трёхмерная структура и выявлена связь между строением и механизмом действия (1965); эти исследования — существенный вклад в представления о механизмах ферментативного катализа (См. Ферментативный катализ) в целом.
Л. — белок с молекулярной массой около 14 000; единственная полипептидная цепь состоит из 129 аминокислотных остатков и свёрнута в компактную глобулу (303045 ). Трёхмерная конформация полипептидной цепи (см. Белки, Биополимеры) поддерживается 4 дисульфидными ( — S — S — ) связями. (В Л. молока человека их 3, яичного белка гуся — 2, в Л. фага Т4 их нет; чем больше дисульфидных групп, тем Л. более устойчив, но менее активен.) Глобула Л. состоит из двух частей, разделённых щелью; в одной части большинство аминокислот (лейцин, изолейцин, триптофан и др.) содержит гидрофобные группы, в др. преобладают аминокислоты (лизин, аргинин, аспарагиновая к-та и др.) с полярными группами. Полярность окружения влияет на ионизацию двух карбоксильных групп ( — СООН), расположенных на поверхности щели молекулы с разных её сторон (см. рис.). Л. действует на один из основных компонентов бактериальной стенки — сложный полисахарид, состоящий из двух типов аминосахаров. Полисахарид сорбируется на молекуле Л. в щели на границе гидрофобной и гидрофильной её частей таким образом, что с ферментом связывается 6 колец аминосахаров, а одна из соединяющих их гликозидных связей (между 4 и 5 кольцами) оказывается между карбоксилами. Благодаря взаимодействиям между карбоксилами Л. и атомами, образующими гликозидную связь, а также искажению валентных углов субстрата, происходит активация и разрыв связи. Это ведёт к разрушению оболочки бактериальной клетки.
Препарат Л. применяют при лечении глаз, носоглотки, дёсен, ожогах, в акушерстве и др.
Лит.: Филлипс Д., Трехмерная структура молекулы фермента, в сборнике: Молекулы и клетки, пер. с англ., в. 3, М., 1968; Химия белка, М., 1969; Бернхард С., Структура и функция ферментов, пер. с англ., М., 1971.
Н. А. Кравченко.
Механизм гидролиза полисахарида лизоцимом. Показаны 3 из 6 колец, помещающихся в щели фермента. Гликозидная связь между кольцами 4 и 5 активируется взаимодействием между остатками аспарагиновой (А) и глутаминовой (Г) кислот главной цепи лнзоцима и атомами углерода кольца 4 и кислорода, связывающего кольца 4 и 5. После разрыва связи две части молекулы субстрата освобождаются, и фермент получает возможность расщеплять следующий участок полисахаридной цепи.
Микробиология. Словарь терминов:
антибиотик, обнаруживаемый в слезной жидкости, слюне человека и животных, в яичном белке, атакже у фагов, бактерий и растений. Обладает свойствами фермента мурамидазы. Катализирует гидролиз связи между N–ацетилглюкозамином и N–ацетилмурамовой кислотой, что приводит к разрушению муреина. В организме растений и животных выполняет функцию неспецифического антибактериального барьера. Открыт А. Флемингом в 1922 г. Один из наиболее изученных ферментов.
Орфографический словарь Лопатина:
орф.
лизоцим, -а
© «СловоТолк.Ру» — толковые и энциклопедические словари, 2007-2020