Большой энциклопедический словарь:
ИММУНОГЛОБУЛИНЫ — белки (гликопротеиды) — обладающие активностью антител. Содержатся главным образом в глобулиновой фракции плазмы (сыворотки) крови позвоночных животных и человека. Синтезируются плазматическими клетками и участвуют в создании иммунитета. Препараты иммуноглобулинов используются в медицине.
Биологический энциклопедический словарь:
Ig, антитела, сложные белки (гликопротеиды), к-рые специфически связываются с чужеродными веществами — антигенами; гл. эффекторные молекулы гуморального иммунитета. Содержатся в глобулиновой фракции сыворотки крови, в лимфе (циркулирующие антитела), в молозиве, слюне (секреторные антитела) и на поверхности клеток (связанные с мембраной антитела). Молекула мономерного И. образована 4 полипептидными цепями: 2 одинаковыми «лёгкими», или L-цепями (мол. м. ок. 25 000), и 2 одинаковыми «тяжёлыми», или Н-цепями (мол. м. 50 000—70 000). Каждая цепь имеет вариабельную по аминокислотным остаткам (СОН2-концевую) и постоянную (СООН-концевую) части. Вариабельные части L- и Н-цепей образуют активный центр, или паратоп (полость особой конфигурации, по размерам и структуре соответствующую детерминантным группам антигена), к-рый определяет способность антитела специфически (комплементарно) связываться с антигеном. Молекула мономерного И. имеет 2 активных центра одинаковой специфичности. Множеств, аминокислотные замены в вариабельных частях L- и Н-цепей создают неисчерпаемый набор активных центров, способных специфически связываться с любой природной или искусственно синтезир. антигенной детерминантой. Тяжёлые и лёгкие цепи И. примерно через каждые 110 аминокислотных остатков образуют стянутые внутрицепочечными дисульфидными связями петли, каждая из к-рых складывается в клубок — домен; молекула мономерного И. имеет 2 вариабельных и 4—5 постоянных доменов. Домены попарно формируют компактные глобулы. Между 2-м и 3-м доменами расположена «шарнирная область» из 15—60 аминокислотных остатков, среди к-рых много остатков полуцистина и пролина — место наибольшей «подвижности» и «обнажённости» в молекуле. Именно здесь разл. протеолитич. ферменты расщепляют И., напр. папаин даёт 2 Fab-фрагмента (сохраняющих способность связываться с антигеном) и Fc-фрагмент (определяющий прохождение антител через мембраны, способность связывать комплемент и фиксироваться на клетках). Все фрагменты в составе молекулы И. обладают определ. свободой вращения относительно друг друга вокруг «шарнира». L- и Н-цепи синтезируются на полирибосомах плазматич. клеток (см. иммуноциты). Каждая из цепей транслируется с мРНК, к-рая считывается с 2 разных групп генов, кодирующих вариабельные домены (V-гены), и с сегментов ДНК, кодирующих постоянные домены (С-гены). Цепи объединяются в молекулу на мембранах эндоплазматич. сети. У млекопитающих И. относятся к 5 классам (IgG, IgM, IgA, IgD, IgE), различающимся по антигенным свойствам своих . Н-цепей, структуре (мономерные, полимерные), мол. массе, содержанию углеводов и, главное, по функции. У человека: IgG — осн. эффекторные молекулы иммунитета (проходят через плаценту); IgM — эффекторные молекулы раннего противоинфекционного ответа, рецепторы В-лимфоцитов; IgA — эффекторы местного иммунитета на слизистых оболочках и в секретах слюнных, слёзных и молочных желёз; IgD — рецепторы В-лимфоцитов; IgE — реагины, эффекторы аллергии и противопаразитарного иммунитета. В филогенезе антителоподобные белки появляются уже у кольчатых червей, моллюсков, членистоногих, но антитела характерного строения впервые обнаруживаются лишь у низших позвоночных (миног и миксин) одновременно с закладкой тимуса и примитивной селезёнки. И., связанные с поверхностной мембраной лимфоцитов, а также секреторные И. появляются у хрящевых и костистых рыб, в частности у акул. У этих же животных имеются плазматич. клетки, синтезирующие И. Разделение И. на классы происходит у двоякодышащих рыб (IgM, IgN), земноводных и пресмыкающихся (IgM, IgG), птиц (IgM, Igl, IgA, секреторный slgA). Препараты специфич. антител (т. н. иммунные сыворотки) широко используют для диагностики, предупреждения, лечения инфекц. заболеваний (антитоксич. сыворотки, гамма-глобулины). Антитела — осн. реагент иммунохимич. анализа, используемого в разл. областях биологии для выявления антигенов.
См. иммунитет, антигены.
Схемы строения молекул иммуноглобулинов: А — мономерных (IgG. IgE, IgD, IgA); Б — полимерных (slgA) и В (IgM); 1 — секреторный компонент; 2 — соединительная цепь.
Биология современная энцикопедия:
иммуноглобулины
Белки, обладающие активностью антител.
Большая советская энциклопедия:
Иммуноглобулины
(Ig)
глобулярные белки, содержащиеся в сыворотке крови позвоночных животных и человека. И. образуют группу близких по химической природе соединений, в состав которых входят также углеводы. По-видимому, все И. являются Антителами к каким-либо антигенам (См. Антигены). Известно 5 классов И. человека: G, М, A, D, Е (см. табл.). Наиболее полно изучены И. класса G (IgG). Их молекулы построены из двух идентичных лёгких (молекулярная масса 22000) и двух идентичных тяжёлых (молекулярная масса 55000—70000) полипептидных цепей, скрепленных дисульфидными связями (см. рис.). При расщеплении протеолитическими ферментами (например, папаином) молекула И. распадается на три части: два одинаковых фрагмента (обозначаются Fab), каждый из которых сохраняет способность к связыванию с антигеном, и фрагмент (обозначается Fc), способствующий прохождению И. через Биологические мембраны. Все три фрагмента соединены короткими гибкими участками, расположенными в середине тяжёлой цепи. Гибкость позволяет молекулам И. оптимально присоединяться к антигенам, имеющим разное пространственное строение. Участки молекулы, ответственные за связывание с антигеном (активный центр (См. Активные центры)), образованы N-кoнцевыми (несут на конце аминогруппу — NH2) отрезками тяжёлых и лёгких цепей. Последовательность аминокислот в этих отрезках специфична для каждого IgG, в других участках цепей она почти не варьирует. На основании различий в строении тяжёлых цепей И. относят к определённым классам.
Особенности разных классов иммуноглобулинов здорового человека
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
| Класс | Молекулярная | Содержание | Содержание в |
| иммуноглобулина | масса | углеводов, % | сыворотке, мг % |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgG | 140 000 | 2 | 800-1680 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgM | 900 000 | 10 | 50-190 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgA | 170 000 и выше | 7 | 140-420 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgD | 180 000 | 12 | 3-40 |
|----------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------|
| lgE | 196 000 | 10 | 0,01-0,14 |
------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------------
Большинство антител находится главным образом среди IgG (применяемые в лечебных целях препараты гамма-глобулинов (См. Гамма-глобулины) состоят преимущественно из IgG). IgM эволюционно наиболее древние И.; они синтезируются на первых стадиях иммунной реакции. Их молекулы состоят из 5 мономерных субъединиц, каждая из которых напоминает молекулу IgG. Для IgA характерна способность проникать в различные секреты (слюну, молозиво, кишечный сок), где они встречаются в полимерной форме. Антитела, участвующие в аллергических реакциях (см. Аллергия), относятся к недавно открытым IgE.
И. синтезируются лимфатическими клетками. При некоторых поражениях этих клеток в крови и моче накапливается большое количество так называемых миеломных И., которые, в отличие от И. здорового организма, однородны по составу. См. также Иммунология и Иммуногенетика.
Лит.: Гауровиц Ф., Иммунохимия и биосинтез антител, пер. с англ., М., 1969: Незлин Р. С., Биохимия антител, М., 1966; Портер Р., Структура антител, в сборнике: Молекулы и клетки, в. 4, пер. с англ., М., 1969; Kabat Е. A., Structural concepts in immunology and immunochemistry, N. Y., 1968.
Р. С. Незлин.
Схема молекулы иммуноглобулина G. Показаны две тяжёлые и две лёгкие полипептидные цепи, соединённые межцепьевыми дисульфидными связями. Лёгкая цепь состоит из 2, тяжёлая — из 4 структурных единиц (петель), образованных внутрицепьевыми дисульфидными связями. Жирными линиями обозначены N-кoнцевые участки цепей, стрелкой — участок, чувствительный к протеолитическому расщеплению, в результате которого молекула распадается на два Fab —фрагмента, сохраняющих активность антител, и на Fc —фрагмент.
Толковый словарь Кузнецова:
иммуноглобулины
ИММУНОГЛОБУЛИНЫ -ов; мн. (ед. иммуноглобулин, -а; м.). Белки, содержащиеся в плазме крови, обладающие активностью антител и способствующие появлению иммунитета у позвоночных животных и человека.
Микробиология. Словарь терминов:
антитела, сложные белки (глико–протеиды), которые специфически связываются с чужеродными веществами – антигенами; главные эффекторные молекулы гуморального иммунитета. Содержатся вглобулиновой фракции сыворотки крови, в лимфе, в слюне и на поверхности клеток.
© «СловоТолк.Ру» — толковые и энциклопедические словари, 2007-2020